FABs, materiały medycyna SUM, biochemia, Kolokwium VI
[ Pobierz całość w formacie PDF ]
® Postepy Hig Med Dosw (online), 2011; 65: 759-763
e-ISSN 1732-2693
www.
phmd
.pl
Review
Znaczenie kliniczne białek wiążących kwasy
tłuszczowe (FABPs)
Received:
2011.05.24
Accepted:
2011.11.03
Published:
2011.11.24
The clinical signiicance of fatty acid binding proteins
Barbara Choromańska
1
, Piotr Myśliwiec
1
, Jacek Dadan
1
, Hady Razak Hady
1
,
Adrian Chabowski
2
1
I Klinika Chirurgii Ogólnej i Endokrynologicznej Uniwersytetu Medycznego w Białymstoku
2
Zakład Fizjologii Uniwersytetu Medycznego w Białymstoku
Streszczenie
Nadmierne stężenie wolnych kwasów tłuszczowych jest toksyczne dla komórki. W organizmie
ludzkim wewnątrzkomórkowo występują małe cytoplazmatyczne białka (FABPs – fatty acid bin-
ding proteins), które wiążą długołańcuchowe kwasy tłuszczowe (LCFA – long chain fatty acids),
a następnie kierują je do odpowiednich miejsc utylizacji wewnątrzkomórkowej (utleniania w mito-
chondriach i peroksysomach lub magazynowania w siateczce endoplazmatycznej). Dotąd pozna-
no 9 rodzajów tych białek, a ich nazwa pochodzi od tkanki, w której zostały zidentyikowane po
raz pierwszy lub gdzie występują w największym stężeniu. FABPs wyizolowano m.in. z komó-
rek wątroby (L-FABP), serca (H-FABP), jelita (I-FABP), mózgu (B-FABP), naskórka (E-FABP)
i adipocytów (A-FABP). Oznaczanie H-FABP znalazło zastosowanie w diagnostyce zawału mię-
śnia sercowego, a L-FABP w chorobach nerek o różnej etiologii. Uważa się, że FABPs odgry-
wają ważną rolę w patogenezie chorób metabolicznych. Obserwowano związek podwyższone-
go stężenia A-FABP w osierdziowej tkance tłuszczowej z dysfunkcją serca u osób otyłych. Jego
wzrost zaobserwowano u chorych z cukrzycą typu 2. I-FABP znane jest jako marker uszkodzenia
komórek jelita cienkiego. Wzrost stężenia B-FABP zaobserwowano w guzach mózgu, np. ludz-
ki glejak i gwiaździak. Jego ekspresja związana jest także z chorobami neurodegeneracyjnymi,
tj. Alzheimera, Parkinsona i innymi zaburzeniami funkcji poznawczej.
Głównym celem pracy było przedstawienie obecnego stanu wiedzy na temat znaczenia klinicz-
nego białek wiążących kwasy tłuszczowe.
Słowa kluczowe:
FABP•serce•nerka•wątroba•jelito•mózg•otyłość
Summary
Excessive levels of free fatty acids are toxic to cells. The human body has evolved a defense me-
chanism in the form of small cytoplasmic proteins called fatty acid binding proteins (FABPs)
that bind long-chain fatty acids (LCFA), and then refer them to appropriate intracellular disposal
sites (oxidation in mitochondria and peroxisomes or storage in the endoplasmic reticulum). So
far, nine types of these proteins have been described, and their name refers to the place in which
they were irst identiied or where they can be found in the greatest concentration. The most im-
portant FABPs were isolated from the liver (L-FABP), heart (H-FABP), intestine (I-FABP), bra-
in (B-FABP), epidermis (E-FABP) and adipocytes (A-FABP). Determination of H-FABP is used
in the diagnosis of myocardial infarction, and L-FABP in kidney lesions of different etiologies.
It is postulated that FABPs play an important role in the pathogenesis of metabolic diseases.
Elevated levels of A-FABP have been found in the pericardial fat tissue and were associated with
cardiac dysfunction in obese people. A rise in A-FABP has been observed in patients with type
® Postepy Hig Med Dosw (online), 2011; 65
759
Electronic PDF security powered by www.IndexCopernicus.com
Postepy Hig Med Dosw (online), 2011; tom 65: 759-763
II diabetes. I-FABP is known as a marker of cell damage in the small intestine. Increased con-
centration of B-FABP has been associated with human brain tumors such as glioblastoma and
astrocytoma, as well as with neurodegenerative diseases (Alzheimer’s, Parkinson’s) and other di-
sorders of cognitive function. The aim of this work was to present current data on the clinical si-
gniicance of fatty acid binding proteins.
Key words:
FABP•heart•kidney•liver•intestine•brain•obesity
Full-text PDF:
Word count:
1395
Tables:
—
Figures:
1
References:
34
Adres autorki:
mgr Barbara Choromańska, I Klinika Chirurgii Ogólnej i Endokrynologicznej Uniwersytetu Medycznego
w Białymstoku, ul. Marii Skłodowskiej Curie 24 A, 15-276 Białystok; e-mail: basia_27_86@o2.pl
W
stęp
i transportu wspomaganego z udziałem białek błonowych,
a następnie wiązane są przez H-FABP (ryc. 1). Po zwią-
zaniu LCFA przez białko H-FABP, pula wewnątrzkomór-
kowa wolnych kwasów tłuszczowych jest niewspółmiernie
mała, co stwarza odpowiedni gradient stężeniowy wolnych
kwasów tłuszczowych, skierowany zawsze dokomórkowo.
Cytosolowe białka wiążące kwasy tłuszczowe (FABPs –
fatty acid binding proteins) działają w organizmie ludzkim
na zasadzie mechanizmu zabezpieczającego przed szko-
dliwym dla komórek nadmiernym gromadzeniem długo-
łańcuchowych kwasów tłuszczowych (LCFA – long chain
fatty acids). Są to małe cytoplazmatyczne białka o masie
14–15 kDa, które zidentyikował Ockner w 1972 roku [12].
Zbudowane są z pojedynczego łańcucha polipeptydowego,
składającego się z 127–135 aminokwasów. Fizjologiczna
rola tych białek polega na wiązaniu i kierowaniu LCFA do
odpowiednich wewnątrzkomórkowych miejsc ich utyliza-
cji: utleniania w mitochondriach i peroksysomach (gdzie
ulegają oksydacji) lub magazynowania (głównie estryika-
cji) w retikulum endoplazmatycznym i cytoplazmie [16].
Rola pozakomórkowa, w tym osoczowa tychże białek jest
stosunkowo mało poznana. Wiadomo jedynie, że stęże-
nie H-FABP w osoczu jest wyższe u mężczyzn niż u ko-
biet i u obu płci wzrasta wraz z wiekiem [25]. W warun-
kach izjologicznych głównym źródłem H-FABP w osoczu
są mięśnie prążkowane [28]. Niemniej jednak oznacza-
nie tego białka znalazło zastosowanie w diagnostyce za-
wału serca. Uszkodzenie kardiomiocytów prowadzi bo-
wiem do szybkiego uwolnienia H-FABP do krwiobiegu.
Jego stężenie w surowicy krwi ulega podwyższeniu już
30–90 minut od pojawienia się bólu w klatce piersiowej,
z osiągnięciem największej wartości po 4–6 godzinach
i powrotem do wartości prawidłowych w ciągu 24 godzin
[9,13]. Cechy te wskazują na użyteczność H-FABP jako
wczesnego wskaźnika martwicy mięśnia sercowego, bar-
dziej czułego niż CK-MB (kinaza kreatynowa, izoenzym
sercowy), troponina I czy mioglobina. Stężenie H-FABP
wzrasta również u osób z przewlekłą niewydolnością ne-
rek przy braku uszkodzenia kardiomiocytów, co jest przy-
czyną niewiarygodności wyników w diagnostyce zawału
serca w tej grupie chorych [9,24]. H-FABP wykazuje wy-
soką czułość i swoistość dla martwiczego uszkodzenia kar-
diomiocytów [29]. Jego stężenie w surowicy krwi korelu-
je z umieralnością pacjentów z zatorowością płucną, co
jest związane z zaburzeniami funkcji prawej komory serca
[4]. Akbal i wsp. [1] wykazali testem ELISA wyższe stę-
żenie H-FABP w surowicy krwi u pacjentów z zespołem
metabolicznym z towarzyszącą cukrzycą, w porównaniu
do pacjentów bez cech tego zespołu. H-FABP umożliwia
wczesne wykrycie uszkodzenia serca u osób z zespołem
metabolicznym [1]. Zatem H-FABP jest wczesnym i czu-
łym wskaźnikiem uszkodzenia kardiomiocytów. Przy pod-
wyższeniu jego stężenia należy jednak wykluczyć choroby
nerek i mięśni szkieletowych. Wydzielanie H-FABP jest
odpowiedzią na działanie izjologicznych bodźców, jakim
jest między innymi wysiłek izyczny [11].
Dotychczas opisano 9 izoform FABPs, a ich nazwa po-
chodzi od miejsca, w którym je zidentyikowano lub od
narządu albo tkanki, w którym występują w największym
stężeniu. Białka te wyizolowano m.in. z komórek wątroby,
serca, jelita, naskórka oraz adipocytów [14,33]. Usuwane
są głównie przez nerki [28]. Ze względu na następujące
cechy: mała masa cząsteczkowa, duża swoistość tkankowa,
obitość występowania w tkance, rozpuszczalność w osoczu
krwi i szybkość uwalniania do krwiobiegu mogą być wy-
korzystywane jako swoiste osoczowe markery uszkodzenia
tkanek [10]. Choć większość badań dotyczących FABPs
wykonano testami immunochemicznymi przeznaczonymi
wyłącznie do badań naukowych [1,4,5,6,7,21,22], pojawił
się już w handlu jakościowy test płytkowy wykorzystywa-
ny do oznaczania H-FABP w diagnostyce zawału serca.
H-FABp –
sercoWe
BiAłko
Wiąż ące
kWAsy
tłuszczoWe
H-FABP występuje głównie w cytoplazmie kardiomiocytów
około 0,5 mg/g tkanki i mięśniach szkieletowych w ilości
10-krotnie mniejszej niż w kardiomiocytach [8,12]. W śla-
dowych ilościach H-FABP występuje w nerkach i mózgu
[25]. Białko odgrywa istotną rolę w homeostazie lipido-
wej, a jego podstawową funkcją jest wewnątrzkomórkowy
transport kwasów tłuszczowych [12]. LCFA dostają się do
wnętrza kardiomiocytu za pośrednictwem dyfuzji biernej
760
Electronic PDF security powered by www.IndexCopernicus.com
Choromańska B. i wsp. – Znaczenie kliniczne białek wiążących kwasy…
Ryc. 1. Wiązanie i kierowanie LCFA do wewnątrz
komórkowych miejsc ich utylizacji w kardio
miocycie. LCFA – długołańcuchowe kwasy
tłuszczowe, FABPpm – błonowe białka wiążące
kwasy tłuszczowe, CD36 – receptor zmiatający
CD36, FABPs – cytosolowe białka wiążące
kwasy tłuszczowe
~LCFA
OSOCZE
BŁONA
KOMÓRKOWA
CD36
FABPpm
~LCFA
+FABPs
KARDIOMIOCYT
MAGAZYNOWANIE
ESTRYFIKACJA
MITOCHONDRIUM
UTLENIANIE
J
DRO
EKSPRESJA
GENÓW?
L-FABp –
WątroBoWe
BiAłko
Wiąż ące
kWAsy
tłuszczoWe
przeprowadzonego zabiegu, kiedy nastąpił największy spa-
dek masy ciała. Zatem A-FABP jest biomarkerem zmiany
masy o dynamicznym przebiegu [5]. Wykazano zależność
między stężeniem A-FABP w surowicy krwi, a niealko-
holowym stłuszczeniem wątroby osób z cukrzycą typu 2.
Wyższe stężenie A-FABP zaobserwowano u osób z nieal-
koholowym stłuszczeniem wątroby i cukrzycą typu 2 w po-
równaniu do osób zdrowych bez zespołu metabolicznego
[18]. Lamounier-Zepter i wsp. [21] wykazali również, że
A-FABP uwalniane z adipocytów wpływa bezpośrednio
na tłumienie Ca
2+
-zależnych skurczów kardiomiocytów.
Podwyższone stężenie krążącego A-FABP i/lub jego lo-
kalna ekspresja w osierdziowej tkance tłuszczowej mogą
być odpowiedzialne za rozwój dysfunkcji serca u osób
z otyłością [21].
L-FABP występuje głównie w hepatocytach, gdzie stano-
wi 2–5% całkowitego białka cytosolu. Obecność L-FABP
opisywano również w komórkach jelita cienkiego, jeli-
ta grubego i nerki. L-FABP ma dużo różnych ligandów,
w tym nasycone, nienasycone i rozgałęzione LCFA, kwa-
sy acylo-S~CoA, kwas lizofosfatydowy, hem oraz eiko-
zanoidy [2,33,34]. Zarówno w nerkach, jak i w wątrobie
pełni tę samą funkcję, którą jest wewnątrzkomórkowy wy-
chwyt i transport kwasów tłuszczowych [34]. L-FABP jest
iltrowany przez kłębuszki nerkowe i resorbowany w ka-
nalikach proksymalnych nerki, co wyjaśnia wzrost jego
stężenia w moczu przy uszkodzeniu komórek kanalika
proksymalnego [23]. Kamijo i wsp. [17] w badaniach do-
świadczalnych wykazali, że zwiększona ekspresja nerko-
wego L-FABP i jego wydalanie z moczem zależy od na-
gromadzenia wolnych kwasów tłuszczowych w nerkach.
Wydalanie L-FABP z moczem wzrasta w uszkodzeniach
nerek o różnej etiologii. Ferguson i wsp. [7] wykazali me-
todą Western blot, że L-FABP przechodzące do moczu jest
czułym i swoistym wskaźnikiem ostrego uszkodzenia ne-
rek. L-FABP w moczu jest także markerem ostrego uszko-
dzenia nerek po operacjach kardiochirurgicznych. Poziom
L-FABP może być przydatny w monitorowaniu nefropa-
tii spowodowanej cisplatyną, pokontrastowej i ocenie stop-
nia zawansowania przewlekłej choroby nerek [19]. Hofstra
i wsp. [15] oznaczając L-FABP i H-FABP testem ELISA za-
obserwowali wzrost stężenia L-FABP i H-FABP w moczu
u pacjentów z idiopatyczną błonową nefropatią, co wska-
zuje na uszkodzenie komórek proksymalnego i dystalnego
kanalika nerkowego, ponieważ L-FABP jest zabsorbowane
w kanaliku proksymalnym, a H-FABP w kanaliku dystal-
nym nerki. Białka te mogą służyć jako wskaźniki rokow-
nicze u pacjentów z idiopatyczną błonową nefropatią [15].
i-FABp –
jeLitoWe
BiAłko
Wiąż ące
kWAsy
tłuszczoWe
I-FABP występuje głównie w dojrzałych enterocytach jelita
cienkiego, a w śladowych ilościach również w komórkach
jelita grubego i żołądka [32]. U człowieka stanowi 1–2%
białek cytoplazmatycznych dojrzałych enterocytów [12,27].
Wykazuje duże powinowactwo do LCFA i kwasów żółcio-
wych [12,26]. Drapało-Wiercińska i wsp. [32] stwierdzili
podwyższone stężenie tego białka w surowicy krwi pacjen-
tów z wrzodziejącym zapaleniem jelita grubego, sugeru-
jąc, że I-FABP może być markerem stanu zapalnego w tej
chorobie [32]. U dzieci z martwiczym zapaleniem jelita
zaobserwowano także wzrost stężenia I-FABP w moczu.
Stężenie tego białka w surowicy związane jest z zaawan-
sowaniem tej choroby i obniża się po zabiegu chirurgicz-
nym [6]. Zatem I-FABP może służyć jako marker uszko-
dzenia komórek śluzówki szczególnie jelita cienkiego [32].
B-FABp –
mózgoWe
BiAłko
Wiąż ące
kWAsy
tłuszczoWe
A-FABp –
AdipocytoWe
BiAłko
Wiąż ące
kWAsy
tłuszczoWe
B-FABP występuje tylko w tkance mózgowej, głównie
w komórkach glejowych. W 67% jest podobny do izofor-
my sercowej H-FABP. Wykazuje wysoką ekspresję w okre-
sie wczesnego rozwoju człowieka [12,20]. Testem ELISA
wykazano wzrost stężenia B-FABP w surowicy krwi u pa-
cjentów z chorobami Alzheimera, Parkinsona i innymi za-
burzeniami funkcji poznawczej w porównaniu do osób zdro-
wych. Odnotowano także zwiększoną ekspresję B-FABP
w astrocytach osób z chorobą Alzheimera. Oznaczanie stę-
żenia osoczowego tego białka może być pomocne w dia-
gnostyce chorób neurodegeneracyjnych [31]. Podwyższone
stężenie B-FABP występuje również w komórkach glejaka
oraz gwiaździaka. B-FABP uczestniczy w tworzeniu sieci
Kolejną izoformą FABPs jest A-FABP, które występuje
głównie w tkance tłuszczowej i makrofagach [30]. W adi-
pocytach stanowi prawie 1% całkowitego białka cytoso-
lu [3]. Cytoplazmatyczne A-FABP wiąże głównie LCFA
[21]. Engl i wsp. [5] badali szybkość utraty masy ciała
po laparoskopowym zabiegu założenia regulowanej opa-
ski na żołądek u kobiet z otyłością olbrzymią jego zwią-
zek ze stężeniem A-FABP w surowicy krwi. Stwierdzili,
że u pacjentek szybko chudnących dochodzi do znaczne-
go wzrostu stężenia A-FABP we krwi. Największy wzrost
stężenia A-FABP odnotowali po trzech miesiącach od
761
Electronic PDF security powered by www.IndexCopernicus.com
Postepy Hig Med Dosw (online), 2011; tom 65: 759-763
włókien glejowych, które biorą udział w migracji neuronal-
nej. Mita i wsp. [22] wskazują na udział tego białka w mi-
gracji komórek glejaka. W gwiaździaku ekspresja B-FABP
ma związek z miejscami naciekania nowotworu i nawrota-
mi. Sterowanie komórkową ekspresją B-FABP może być
pomocne w zwalczaniu tych nowotworów [22].
kardiomiocytów. Jego podwyższone stężenie zaobserwo-
wano także u pacjentów z zatorowością płucną i zespołem
metabolicznym. L-FABP wydalane z moczem jest wskaź-
nikiem uszkodzenia nerek. A-FABP w osierdziowej tkance
tłuszczowej może brać udział w rozwoju dysfunkcji ser-
ca u osób otyłych i jest powiązany z BMI. I-FABP wyko-
rzystywany jest w diagnostyce uszkodzenia komórek je-
lita cienkiego, a wzrost stężenia B-FABP związany jest
z chorobami neurodegeneracyjnymi i nowotworami ośrod-
kowego układu nerwowego. Prowadzone badania nad za-
chowaniem się i rolą FABPs w różnych chorobach niosą
duże nadzieje na usprawnienie ich diagnostyki i wczesne
wprowadzenie leczenia, a nawet proilaktyki.
p
odsumoWAnie
FABPs, ze wzglądu na szczególne cechy, takie jak swo-
istość tkankowa, obitość występowania w płynach tkanko-
wych i szybkość uwalniania do krwiobiegu, znalazły zasto-
sowanie w diagnostyce różnych chorób. H-FABP oznaczane
w surowicy krwi służy jako wczesny marker uszkodzenia
p
iśmiennictWo
[1] Akbal E., Ozbek M., Gunes F., Akyurek O., Ureten K., Delibasi T.:
Serum heart type fatty acid binding protein levels in metabolic syn-
drome. Endocrine, 2009; 36: 433–437
[2] Antonenkov V.D., Sormunen R.T., Ohlmeier S., Amery L., Fransen
M., Mannaerts G.P., Hiltunen J.K.: Localization of a portion of the
liver isoform of fatty-acid-binding protein (L-FABP) to peroxisomes.
Biochem. J., 2006; 394: 475–484
[3] Baxa C.A., Sha R.S., Buelt M.K., Smith A.J., Matarese V., Chinander
L.L., Boundy K.L., Bernlohr D.A.: Human adipocyte lipid-binding
protein: puriication of the protein and cloning of its complementary
DNA. Biochemistry, 1989; 28: 8683–8690
[4] Boscheri A., Wunderlich C., Langer M., Schoen S., Wiedemann B.,
Stolte D., Elmer G., Barthel P., Strasser R.H.: Correlation of heart-
-type fatty acid-binding protein with mortality and echocardiographic
data in patients with pulmonary embolism at intermediate risk. Am.
Heart J., 2010; 160: 294–300
[5] Engl J., Ciardi C., Tatarczyk T., Kaser S., Laimer M., Laimer E.,
Weiss H., Aigner F., Molnar C., Tilg H., Patsch J.R., Ebenbichler C.F.:
A-FABP – a biomarker associated with the metabolic syndrome and/
or an indicator of weight change? Obesity, 2008; 16: 1838–1842
[6] Evennett N.J., Hall N.J., Pierro A., Eaton S.: Urinary intestinal fatty
acid-binding protein concentration predicts extent of disease in necro-
tizing enterocolitis. J. Pediatr. Surg., 2010; 45: 735–740
[7] Ferguson M.A., Vaidya V.S., Waikar S.S., Collings F.B., Sunderland
K.E., Gioules C.J., Bonventre J.V.: Urinary liver-type fatty acid-bin-
ding protein predicts adverse outcomes in acute kidney injury. Kidney
Int., 2010; 77: 708–714
[8] Figiel Ł., Kasprzak J.D., Peruga J., Lipiec P., Drożdż J., Krzemińska-
Pakuła M., Śmigielski J.: Heart-type fatty acid binding protein – a re-
liable marker of myocardial necrosis in a heterogeneous group of pa-
tients with acute coronary syndrome without persistent ST elevation.
Kardiol. Pol., 2008; 66: 253–259
[9] Frankiewicz A., Glaza M., Gruchała M., Rynkiewicz A.: Wskaźniki
martwicy miokardium w praktyce klinicznej – aktualny stan wiedzy.
Choroby Serca i Naczyń, 2005; 2: 42–50
[10] Funaoka H., Kanda T., Fujii H.: Intestinal fatty acid-binding protein
(I-FABP) as a new biomarker for intestinal diseases. Rinsho Byori,
2010; 58: 162–168
[11] Glatz J.F., Schaap F.G., Binas B., Bonen A., van der Vusse G.J., Luiken
J.J.: Cytoplasmic fatty acid-binding protein facilitates fatty acid utili-
zation by skeletal muscle. Acta Physiol. Scand., 2003; 178: 367–371
[12] Glatz J.F., van der Vusse G.J.: Cellular fatty acid-binding proteins:
their function and physiological signiicance. Prog. Lipid Res., 1996;
35: 243–282
[13] Haltern G., Peiniger S., Bufe A., Reiss G., Gülker H., Scheffold T.:
Comparison of usefulness of heart-type fatty acid binding protein ver-
sus cardiac troponin T for diagnosis of acute myocardial infarction.
Am. J. Cardiol., 2010; 105: 1–9
[14] Hertzel A.V., Bernlohr D.A.: The mammalian fatty acid-binding pro-
tein multigene family: molecular and genetic insights into function.
Trends Endocrinol. Metab., 2000; 11: 175–180
[15] Hofstra J.M., Deegens J.K., Steenbergen E.J., Wetzels J.F.: Urinary
excrection of fatty acid-binding proteins in idiopathic membranous
nephropathy. Nephrol. Dial. Transplant., 2008; 23: 3160–3165
[16] Kalinowska A., Harasim E., Łukaszuk B., Chabowski A.: Białka trans-
portujące kwasy tłuszczowe a metabolizm lipidów w mięśniu serco-
wym. Czynniki Ryzyka, 2009; 4: 43–49
[17] Kamijo A., Sugaya T., Hikawa A., Okada M., Okumura F., Yamanouchi
M., Honda A., Okabe M., Fujino T., Hirata Y., Omata M., Kaneko R.,
Fujii H., Fukamizu A., Kimura K.: Urinary excretion of fatty acid-bin-
ding protein relects stress overload on the proximal tubules. Am. J.
Pathol., 2004; 165: 1243–1255
[18] Koh J.H., Shin Y.G., Nam S.M., Lee M.Y., Chung C.H., Shin J.Y.:
Serum adipocyte fatty acid-binding protein levels are associated with
nonalcoholic fatty liver disease in type 2 diabetic patients. Diabetes
Care, 2009; 32: 147–152
[19] Kokot M., Duława J.: AKI - ostre uszkodzenie nerek - współczesne
spojrzenie na zagadnienie ostrej niezapalnej niewydolności nerek.
Nefrol. Dial. Pol., 2009; 13: 164–170
[20] Kurtz A., Zimmer A., Schnütgen F., Brüning G., Spener F., Müller
T.: The expression pattern of a novel gene encoding brain-fatty acid
binding protein correlates with neuronal and glial cell development.
Development, 1994; 120: 2637–2649
[21] Lamounier-Zepter V., Look C., Alverez J., Christ T., Ravens U., Schunck
W.H., Ehrhart-Bornstein M., Bornstein S.R., Morano I.: Adipocyte fat-
ty acid-binding protein suppresses cardiomyocyte contraction. Circ.
Res., 2009; 105: 326–334
[22] Mita R., Coles J.E., Glubrecht D.D., Sung R., Sun X., Godbout R.:
B-FABP-expressing radial glial cells: the malignant glioma cell of ori-
gin? Neoplasia, 2007; 9: 734–744
[23] Moore E., Bellomo R., Nichol A.: Biomarkers of acute kidney inju-
ry in anesthesia, intensive care and major surgery: from the bench to
clinical research to clinical practice. Minerva Anestesiol., 2010; 76:
425–440
[24] Orak M., Ustündag M., Güloglu C., Ozhasenekler A., Alyan O., Kale
E.: The role of the heart-type fatty acid binding protein in the early
diagnosis of acute coronary syndrome and its comparison with tro-
ponin I and creatine kinase-MB isoform. Am. J. Emerg. Med., 2010;
28: 891–896
[25] Pelsers M.M., Chapelle J.P., Knapen M., Vermeer C., Muijtjens A.M.,
Hermens W.T., Glatz J.F.: Inluence of age and sex and day-to-day and
within-day biological variation on plasma concentration of fatty acid-
-binding protein and myoglobin in healthy subjects. Clin. Chem., 1999;
45: 441–443
[26] Pelsers M.M., Hermens W.T., Glatz J.F.: Fatty acid-binding proteins as
plasma markers of tissue injury. Clin. Chim. Acta, 2005; 352: 15–35
[27] Pelsers M.M., Namiot Z., Kisielewski W., Namiot A., Januszkiewicz
M., Hermens W.T., Glatz J.F.: Intestinal-type and liver-type fatty acid-
-binding protein in the intestine. Tissue distribution and clinical utili-
ty. Clin. Biochem., 2003; 36: 529–535
[28] Piechota W., Adamus J., Piechota W.: Białko wiążące kwasy tłuszczo-
we (FABP – Fatty Acid Binding Protein) – najwcześniejszy marker
uszkodzenia mięśnia serca. Pol. Merkur. Lekarski, 2002; 13: 14–17
[29] Rembek M., Goch A., Chiżyński K., Goch J.H.: Ocena klinicznej wia-
rygodności i diagnostycznej użyteczności oznaczeń sercowego białka
wiążącego kwasy tłuszczowe w ostrych zespołach wieńcowych. Pol.
Merkur. Lekarski, 2006; 21: 418–422
[30] Storch J., McDermott L.: Structural and functional analysis of fatty
acid-binding proteins. J. Lipid Res., 2009; 50(Suppl.): S126–S131
762
Electronic PDF security powered by www.IndexCopernicus.com
Choromańska B. i wsp. – Znaczenie kliniczne białek wiążących kwasy…
[31] Teunissen C.E., Veerhuis R., De Vente J., Verhey F.R., Vreeling F.,
van Boxtel M.P., Glatz J.F., Pelsers M.A.: Brain-speciic fatty acid-
-binding protein is elevated in serum of patients with dementia-rela-
ted diseases. Eur. J. Neurol., 2011; 18: 865–871
[32] Wiercińska-Drapało A., Jaroszewicz J., Siwak E., Pogorzelska J.,
Prokopowicz D.: Intestinal fatty acid binding protein (I-FABP) as a po-
ssible biomarker of ileitis in patients with ulcerative colitis. Regul.
Pept., 2008; 147: 25–28
[33] Zimmerman A.W., Veerkamp J.H.: New insights into the structure and
function of fatty acid-binding proteins. Cell. Mol. Life Sci., 2002; 59:
1096–1116
[34] Zuo N., Suzuki Y., Sugaya T., Osaki K., Kanaguchi Y., Wang L., Tomino
Y.: Protective effects of tubular liver-type fatty acid-binding protein
against glomerular damage in murine IgA nephropathy. Nephrol. Dial.
Transplant., 2011; 26: 2127–2137
Autorzy deklarują brak potencjalnych konliktów interesów.
763
Electronic PDF security powered by www.IndexCopernicus.com
[ Pobierz całość w formacie PDF ]